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normale à subnormale
l’étude moléculaire a retrouvé, chez cet individu né de parents consanguins, une délétion homozygote de 9 bases dans le gène codant pour la sous-unité βde la lh, provoquant une délétion des acides aminés 10 à 12 (his, pro, ile) localisée dans la partie amino-terminale de l’hormone qui tolère des changements conformationnels
l’étude in vitro de cette mutation, par cotransfection dans des cellules eucaryotes d’un. vecteur d’expression codant la sous-unité β mutée de la lh et la sous-unité α, a montré que l’expression et la sécrétion de l’hormone mutée étaient diminuées
une hétérodimérisation de cette sous-unité β mutée avec la sous-unité α a été détectée par des études de co-immunoprécipitation des deux sous-unités, mais en quantité très diminuée par rapport à l’hétérodimérisation des sous-unités sauvages
l’hormone dimérique mutée conserve une activité. résiduelle et se fixe sur le récepteur de la lh, comme l’objective l’activation de l’adénylate cyclase cellulaire, mais cette activité biologique in vitro est fortement réduite par rapport à celle de l’hormone sauvage (environ 1 %)
l’action de cette lh mutée in vivo a pu être démontrée par l’étude de la biopsie testiculaire du patient
en effet, grâce à des études d’immunocytochimie utilisant des anticorps spécifiques d’enzymes de la voie de biosynthèse de la testostérone, il a été possible de détecter de très rares cellules de leydig matures, possédant l’équipement enzymatique nécessaire à la production de testostérone (figure 2)
ceci témoigne de l’action de la lh, seule hormone capable d’induire l’expression de ces enzymes et de stimuler la synthèse de testostérone dans le testicule
enfin, le

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